Improving Photosynthetic Efficiency in Plants by Alleviating Inhibition of Rubisco Activase.

Diwakar Shukla, University of Illinois at Urbana-Champaign

Usage Details

Enhancing  photosynthesis  efficiency  of  crops  is  critical  for  maintaining  future  food  security  and  to  meet the  grand  challenge  of  climate  change.  Rubisco  activase  (Rca)  is  an  enzyme  that  is  required  to  remove inhibitory  sugars  from  active  site  of  the  rubisco,  a  key  enzyme  involved  in  conversion  of  carbon-dioxide into  sugars  using  a  Adenosine  Triphosphate  (ATP)  dependent  process.  Rca  maintains  rubisco  in  its functional  state  to  continue  photosynthesis  cycle  thereby  enhancing  photosynthetic  efficiency.  Adenosine Diphosphate  (ADP)  is  the  product  of  ATP  hydrolysis,  which  acts  as  an  inhibitor  of  Rca  function.  In  this study,  we  propose  to  investigate  the  binding  mechanism  of  substrate  molecules  to  Rca  to  elucidate  the atomic  level  description  of  activation  and  inhibition  mechanism.    The  binding  of  the  substrate  molecules occurs  longer  time  scales,  thus  powerful  computational  resources  are  required  to  understand  the mechanism  of  these  biologically  important  systems.  The  computational  time  on  BlueWaters  Super Computing  Facility  would  help  us  to  investigate  the  substrate  binding  pathway  to  the  primary  binding site  at  a  multi-microsecond time  scale.